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蛋白激酶（protein kinase）又称蛋白质磷酸化酶（protein phosphakinase）,是一类催化蛋白质磷酸化反应的酶；它能把腺苷三磷酸（ATP）上的γ-磷酸转移到蛋白质分子的氨基酸残基上.钙依赖蛋白激酶（calcium-dependent protein kinase, CDPK）存在于植物、藻类及部分原生生物中,特别是在植物体内分布广泛,但在细菌、真菌、酵母、线虫和动物中尚未发现.CDPK在植物钙信号转导过程中发挥着非常重要的作用.在植物体内,除了参和碳氮代谢、离子及水分跨膜运输、细胞骨架调节、气孔运动调节、生长发育调节以外,CDPK广泛地参和胁迫应答反应[1].
1 烟草钙依赖蛋白激酶基因家族
在植物中,CDPK是一个多基因家族,在拟南芥（Arabidopsis thaliana）中有34个[2],在水稻（Oryza sativa）中有31个[3],在绒毛状烟草（Nicotiana tomentosiformis）中有25个[4-5],在玉米（Zea mays）中有40个[6],在棉花（Gossypium raimondii）中有41个[7].在普通烟草（Nicotiana tabacum）中,自从Yoon等（1999）[8]克隆了第一个CDPK基因（NtCDPK1）以来,已经克隆分析了10个CDPK全长基因（包括NtCDPK1,NtCDPK2和NtCDPK3[9],NtCPK4[10],NtCPK5[11],NtCDPK5、NtCDPK6和NtCDPK7[12],NtCDPK12[13]以及NtCDPK15[14-15]）.同时,中国农业科学院烟草研究所已经克隆并提交GenBank的还有7个全长CDPK基因,分别是NtCDPK8（HM989873）、NtCDPK9（HQ141792）、NtCDPK10（HM989874）、NtCDPK11（HQ158609）、NtCDPK13（JN662018）、NtCDPK14（JN662019）及NtCDPK16（JN662021）.因此,目前在普通烟草中已经获得了17个全长CDPK基因.和普通烟草亲本之一绒毛状烟草中的25个CDPK基因相比,推测在普通烟草中应该存在50个左右CDPK基因.另外,在烟草属的其他种中也有CDPK基因克隆的报道；其中,本赛姆氏烟草（Nicotiana benthamiana）1个[9],渐窄叶烟草（Nicotiana attenuata）4个[16],蓝茉莉叶烟草（Nicotiana plumbaginifolia）2个（AJ699160和AJ699161）.
2 烟草钙依赖蛋白激酶参和胁迫应答反应
2.1 非生物胁迫应答反应
在普通烟草中,NtCDPK1、NtCDPK2、NtCDPK3、NtCPK4、NtCDPK12和NtCDPK15参和了不同非生物胁迫应答反应.在叶片中,采用植物激素（ABA、赤霉素和细胞分裂素）、茉莉酸甲酯、壳聚糖、NaCl处理,NtCDPK1 mRNA积累增加[8].采用低渗胁迫处理烟草细胞,NtCDPK2和NtCDPK3转录本增加[9].采用赤霉素和NaCl处理后,普通烟草的NtCPK4表达量升高[10].通过实时定量PCR证明,普通烟草NtCDPK12的表达受高盐和干旱诱导[13]；NtCDPK15的表达受盐胁迫及ABA胁迫诱导,但受干旱胁迫抑制[14-15].
2.2 生物胁迫应答反应
普通烟草的NtCDPK1、NtCDPK2和NtCDPK3以及渐窄叶烟草的NaCDPK4和NaCDPK5参和了不同
的生物胁迫应答反应.在叶片中,采用伤害（针刺）和真菌激发子处理,NtCDPK1 mRNA积累增加[8].采
用生理小种特异的激发子（Avr9）处理烟草细胞,NtCDPK2和NtCDPK3转录本增加[9].在渐窄叶烟草NaCDPK4和NaCDPK5沉默植株中,当伤害或模拟动物取食处理后,茉莉酸积累水平特别高；这表明,NaCDPK4和NaCDPK5可能在茉莉酸生物合成早期起作用[17].
3 烟草钙依赖蛋白激酶催化其底物蛋白质磷酸化
CDPK通过催化其底物蛋白质磷酸化而参和不同的钙依赖信号转导途径.在普通烟草中,NtCDPK1可能催化不同的底物.通过酵母双杂交系统和免疫共沉淀技术证明,NtCDPK1的催化底物之一是26S蛋白酶体的一个调节亚基NtRpn3,因此NtCDPK1可能参和调节烟草细胞分裂、分化和死亡[18],特别在调节烟草根系发育的信号转导途径中起作用[19].NtCDPK1的另一个催化底物是转录因子REPRESSION OF SHOOT GROWTH（RSG）,通过磷酸化RSG的丝氨酸-114,NtCDPK1可以促进14-3-3信号蛋白和RSG结合,从而调节赤霉素生物合成酶[20-21].实验证明,NtCDPK2是通过磷酸化烟草突触融合蛋白（syntaxin）而响应生理小种特异的Avr9的[22].另外,在响应生物或非生物胁迫应答反应中,NtCDPK2和NtCDPK3也可以被其上游蛋白激酶磷酸化,这些胁迫诱导的磷酸化位点位于CDPK的N末端可变区[23].利用酵母细胞融合杂交的方法将含有诱饵载体pGBKT7-NtCDPK12q的Y2H Gold酵母细胞和含有cDNA文库的Y187酵母细胞进行融合杂交,获得NtCDPK12的催化底物为一种RNase H家族蛋白（NtPS1）[5].
4 烟草钙依赖蛋白激酶的催化特异性
CDPK单肽链从N端到C端可分为4个功能区（结构域）,依次为可变区、催化区、连接区和调控区[1]；同一植物的不同CDPK同系物（isoform）的一级结构非常相似.催化区的同源性很高,在拟南芥CDPK同系物之间,催化活性位点区域几乎具有100%的一致性；连接区最为保守；调控区虽然保守性差,但它是调控钙离子结合的区域；因此,不同同系物催化不同底物的特异性应该来自于很少有同源性的N端可变区.在NtCDPK1的N端可变区的一个氨基酸突变（R10A,即第10位的精氨酸突变为丙氨酸）降低了NtCDPK1和RSG的结合及RSG的磷酸化,虽然激酶活性完好无损,但NtCDPK1的功能受到抑制[24].进一步研究表明,除了特异地磷酸化RSG外,NtCDPK1在RSG磷酸化后还可以转移14-3-3蛋白到RSG上,然后RSG和14-3-3蛋白的复合物脱离NtCDPK1[25].因此,NtCDPK1具有“脚手架激酶”功能,通过对同一蛋白的催化和脚手架支撑,提高了信号转导的特异性和有效性.
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参考文献：
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