论文光谱法替硝唑和牛血清白蛋白相互作用是适合光谱法替硝唑论文写作的大学硕士及相关本科毕业论文，相关光谱法开题报告范文和学术职称论文参考文献下载。
摘 要 通过各种光谱方法研究替硝唑（TNZ）和牛血清白蛋白（BSA）的相互作用.用SternVolmer, LineweaverBurk和双对数方程计算了速率常数（Kq）,猝灭常数 （Ksv）,静态荧光猝灭缔合常数（KLB）,结合常数 （Kb）和结合位点数（n）.结果表明：TNZ能结合BSA.由于生成TNZBSA复合物,TNZ对BSA的猝灭是静态猝灭机理.热力学参数表明是一个自发过程,其作用力类型主要为疏水作用力.有一个结合位点.BSA 的亚螺旋域ⅢA是主要结合位置,离酪氨酸残基更近.有弱的负协同作用.TNZ对BSA构象几乎不产生影响,Mg2+,Co2+,Fe3+,Ni2+,Mn2+和Cr3+对TNZ和BSA结合产生促进作用,延长药效时间.该实验对揭示药物动力学问题及后续硝基咪唑类药物的研发提供了理论依据.
关键词 替硝唑；牛血清白蛋白；相互作用；金属离子；光谱法
中图分类号 O657.31； R285文献标识码 A文章编号 10002537（2016）06005506
Study on the Interaction of Tinidazole with Bovine
Serum Albumin by Spectroscopic Methods
LIU Li*, CHENG Feixiang, WANG Kaiyan
（College of Chemistry and Environmental Science, Qujing Normal University, Qujing 655011, China）
Abstract The interactions of Tinidazole （TNZ） with bovine serum albumin （BSA） were investigated by various spectroscopic methods in this work. The rate constant （Kq）, quenching constant （Ksv）, static fluorescence quenching association constant （KLB）,binding constant （Kb） and binding site number （n） were calculated using SternVolmer, LineweaverBurk and double logarithm equations. The results from this study show that TNZ is able to bind with BSA. The probable quenching mechanism of BSA by TNZ is mainly the static quenching due to the formation of a TNZBSA complex. Our results of thermodynamic parameters indicate that the electrostatic force plays the main role in the binding process, which appears to be spontaneous. The obtained data for binding sites of n approximately equal to 1 indicates that there is a single class of binding site for the BSA with TNZ. The primary binding site of TNZ is located at the subdomain ⅢA of BSA close to the tyrosine residue. There exists some weakly negative cooperative effect. The conjugation reaction would hardly affect the conformation of BSA. Mg2+, Co2+, Fe3+, Ni2+, Mn2+ and Cr3+ promote the interaction of TNZ with BSA and prolong the drug effect time. This study provides a theoretical basis for the revelation of its pharmacokinetics as well as starting point for the further development of new nitroimidazoles drugs.
Key words tinidazole； bovine serum albumin； interaction； metal ions； spectroscopic methods
人類生活离不开药物.人体内的血浆蛋白（主要是血清白蛋白）不同程度地和进入血液的药物分子结合后,随着血液循环分布于全身.所以,药物在生物体内的吸收、代谢等受血清白蛋白和药物的结合程度的直接影响.
替硝唑（TNZ）是新一代硝基咪唑类抗厌氧菌药,疗效高、疗程短、副作用小,具有吸收迅速、完全和生物利用度高的优点[1],是一种非处方的常用抗生素.牛血清白蛋白（BSA）是血液中最丰富的运载蛋白之一.近年来,由于BSA的价格低廉,易于获得和非常好的的配体结合性质,BSA常被选作目标蛋白分子模型[24].而且由于在氨基酸序列及结构方面和人血清白蛋白（HSA）极其相似,BSA在药物研究中应用十分广泛[35].到目前为止,替硝唑和BSA的相互作用还未见报道.本文通过使用荧光光谱和紫外光谱,在不同温度下详细研究了两者的相互作用.用同步荧光光谱研究了替硝唑和BSA的相互作用强度和结合模式.计算了3个温度下替硝唑和BSA相互作用的热力学常数、猝灭常数、速率常数、结合位点数等参数,探讨了替硝唑和BSA结合对蛋白质构象的影响、药物的协同作用、作用类型、金属离子对相互作用的影响以及结合位置等.这些研究旨在为探讨硝基咪唑类药物的药用机理提供信息,对该类药物的临床医学研究有一定意义.
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参考文献：
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